ENZIMA DEGRADADORA DE PLáSTICO

El Laboratorio Nacional de Energía Renovable (NREL) del Departamento de Energía de los Estados Unidos y la Universidad de Portsmouth en el Reino Unido ha conducido a una variante mejorada de una enzima que puede descomponer botellas de plástico hechas de tereftalato de polietileno.

Mientras trabajaba para resolver la estructura cristalina de PETase, una enzima descubierta recientemente que digiere PET, el equipo ingenió inadvertidamente una enzima para que fuera aún mejor en la degradación de la sustancia artificial. Aunque la mejora es modesta, este descubrimiento imprevisto sugiere que hay mucho más espacio para mejorar aún más estas enzimas, lo que acerca a los científicos a resolver el problema de una cantidad cada vez mayor de plásticos descartados que tardan siglos en biodegradarse.

El documento " Caracterización e ingeniería de una poliesterasa aromática degradadora de plásticos " fue publicado esta semana en las Actas de la Academia Nacional de Ciencias (PNAS) . Los autores principales del equipo de investigación, Gregg Beckham, de NREL, John McGeehan, de la Universidad de Portsmouth, y Lee Woodcock, de la Universidad del Sur de Florida, intentaban comprender cómo evolucionó la PETasa, desde trabajo probable en sustancias naturales hasta digestión de materiales sintéticos cuando se descubrió por casualidad hecho.

La urgencia de este trabajo es tan sorprendente como las imágenes extraídas de los titulares recientes: 8 millones de toneladas métricas de desechos plásticos, incluidas botellas de PET, ingresan a los océanos cada año, creando enormes islas de basura hechas por el hombre. Los expertos estiman que para el año 2050, habrá tanta basura plástica en el océano en masa como peces. Es un problema ambiental global que representa un serio riesgo para la vida silvestre, particularmente en ambientes marinos.

Ahora imagina algo tan simple como un microbio que puede degradar esas botellas de plástico. La buena noticia: estos organismos existen. Una bacteria, Ideonella sakaiensis 201-F6, fue descubierta en el suelo de una planta japonesa de reciclaje de botellas de PET hace más de un año. Las malas noticias: no funciona lo suficientemente rápido como para resolver el reciclaje de plástico a escala industrial.

Para comenzar los experimentos, el equipo de investigación quería saber exactamente qué tan efectiva era la PETasa para digerir el PET. NREL científico mayor Bryon Donohoe y el investigador postdoctoral Nic Rorrer probados PETase tomando muestras de PET de las botellas de soda en la oficina de Beckham y corrieron un experimento con PETase. "Después de solo 96 horas, se puede ver claramente a través de un microscopio electrónico que el PETase está degradando el PET", dijo Donohoe. "Y esta prueba está utilizando ejemplos reales de lo que se encuentra en los océanos y los vertederos".

Pero, ¿y si los investigadores pudieran diseñar la enzima para que trabaje cien veces o mil veces mejor?

"Originalmente nos propusimos determinar cómo esta enzima evolucionó desde la descomposición de la cutina -la sustancia cerosa en la superficie de las plantas- con la cutinasa, hasta la degradación del PET sintético con PETase", dijo Beckham. Después de todo, el PET, patentado como plástico en la década de 1940, no ha existido en la naturaleza por mucho tiempo. "Esperábamos determinar su estructura para ayudar en la ingeniería de proteínas, pero terminamos yendo un paso más allá y accidentalmente diseñamos una enzima con un rendimiento mejorado para romper estos plásticos. Lo que hemos aprendido es que PETase todavía no está totalmente optimizado para degradar el PET, y ahora que hemos demostrado esto, es el momento de aplicar las herramientas de ingeniería de proteínas y la evolución para seguir mejorando ".

NREL y la Universidad de Portsmouth colaboraron estrechamente con un equipo de investigación multidisciplinario en Diamond Light Source en el Reino Unido, un gran sincrotrón que usa haces intensos de rayos X 10 mil millones de veces más brillantes que el sol para actuar como un microscopio lo suficientemente potente como para átomos. Utilizando su línea de haz I23, se generó en exquisito detalle un modelo 3D de ultra alta resolución de la enzima PETase.

Con la ayuda de los científicos de modelado computacional de la Universidad del Sur de Florida y la Universidad de Campinas en Brasil, el equipo descubrió que PETase es muy similar a una cutinasa, pero tiene algunas características superficiales inusuales y un sitio activo mucho más abierto. Estas diferencias indicaron que PETase debe haber evolucionado en un ambiente que contiene PET para permitir que la enzima degrade el PET. Para probar esa hipótesis, los investigadores mutaron el sitio activo de PETase para hacerlo más parecido a una cutinasa.

Y aquí es donde sucedió lo inesperado. "Sorprendentemente, encontramos que el mutante de PETasa supera a la PETasa natural en la degradación de PET", dijo Rorrer. "Comprender cómo se une el PET en el sitio catalítico de PETasa utilizando herramientas computacionales ayudó a esclarecer las razones de este rendimiento mejorado. Dados estos resultados, está claro que queda un potencial significativo para mejorar aún más su actividad ".

Otro aspecto significativo de la investigación: el descubrimiento de que PETase también puede degradar el polietileno furandicarboxilato, o PEF, un sustituto de base biológica para plásticos PET. Las propiedades mejoradas de barrera al oxígeno del PEF podrían llevar a su uso generalizado en botellas, que finalmente podrían encontrar su camino hacia el medio ambiente, lo que aumentaría el problema de la contaminación. "Estamos encantados de saber que PETase funciona aún mejor en PEF que en PET", dijo Beckham. "Literalmente está perforando agujeros a través de la muestra de PEF. Esto demuestra que al usar PETase, el PEF es incluso más biodegradable que el PET ".

Si bien la invención de plásticos altamente duraderos ha tenido impactos positivos para la calidad de vida de la humanidad, es esa misma durabilidad la que está causando el problema de la contaminación de los plásticos. La estructura del PET es demasiado cristalina para romperse fácilmente y, aunque el PET se puede reciclar, la mayor parte no lo es. El PET que se recicla a menudo también exhibe propiedades materiales inferiores. Además, los plásticos PEF, aunque sean de origen biológico, no son biodegradables y seguirán siendo desechos en los vertederos y en los mares.

El objetivo del equipo es utilizar sus hallazgos para continuar mejorando las nuevas enzimas para descomponer estos plásticos hechos por el hombre, pero en una fracción del tiempo. "Pocos podrían haber predicho que en el espacio de 50 años, se encontrarían plásticos de un solo uso como botellas de bebidas en playas de todo el mundo", dijo McGeehan. "Todos podemos jugar un papel importante en el tratamiento del problema plástico. Pero la comunidad científica que finalmente creó estos "materiales maravillosos" debe usar toda la tecnología a su disposición para desarrollar soluciones reales ".

El trabajo reportado en PNAS fue habilitado por el financiamiento del programa de Investigación y Desarrollo Dirigido por Laboratorio (LDRD) de NREL, la Universidad de Portsmouth y el Consejo de Investigación de Biotecnología y Ciencias Biológicas del Reino Unido.

NREL es el principal laboratorio nacional del Departamento de Energía de EE. UU. Para investigación y desarrollo de energía renovable y eficiencia energética. NREL es operado para el Departamento de Energía por The Alliance for Sustainable Energy, LLC.





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